【摘要】 经过HPH处理后，与未处理的样品相比，经过酶消化后，SPC的zate电位绝对值显着增加。

本文[1]研究了Alcalase蛋白酶和高压均质(HPH)(0、20、40、60、80和100 MPa)联合改性对大豆浓缩蛋白(SPC)理化和功能特性的影响。

 

结果表明,SPC的水解度为4.1%,Alcalase水解后抗原蛋白被降解,当均质压力(HP)为6 0Mpa时,SPC的粒径最小,Zate电位绝对值上升至33.45 mV时，二级结构β-折叠含量最低，无规卷曲含量最高。Zate电位是反映蛋白质表面电荷密度、评价乳液体系稳定性的指标。

 

经过HPH处理后，与未处理的样品相比，经过酶消化后，SPC的zate电位绝对值显着增加。随着HP的增加，潜力呈现出先增加后减少的趋势。当HP为60Mpa时，扎特电位的绝对值至多为33.45mV。这可能是因为HPH处理在蛋白质液滴之间提供了更大的能量势垒，从而提供了良好的静电斥力，从而增加了电势的绝对值。当HP过大时，电位的绝对值降低，研究表明静电斥力在防止蛋白质聚集方面发挥着重要作用。这可能是因为蛋白质的聚集，降低了蛋白质之间的静电斥力，导致SPC电位的绝对值下降。结果表明，HPH后SPC的静电斥力和绝对扎特电位发生了变化，影响了溶液的稳定性。结果表明，SPC的水解度为4.1%，Alcalase水解后抗原蛋白被降解。

 

从SPC的理化结果来看，当均质压力（HP）为60 MPa时，酶解SPC的粒径最小，绝对扎特电位值最高，为33.45 mV，二级结构β-折叠含量最低，无规卷曲含量最高，表面疏水性（H 0）最高，微结构表面蛋白质片段尺寸最小和最大，变性温度（Td ) 和变性焓 (ΔH) 最低，分别为 72.59°C 和 1.35 J/g。这表明HPH对SPC的酶解使溶液粒径减小，电位绝对值增大，二级结构变得无序且不稳定，导致T d 和ΔH降低。

 

[1]Cai LY, Lin-Yu N, Cao AL, Wang YB, Guan RF, Zhao YH. Research progress in the structure-function relationship of aquatic antifreeze proteins and its application in food processing and storage. Sci Technol Food Ind. (2018) 39:346–52.

 

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