【摘要】 在众多可用的分析技术中，核磁共振波谱已被证明是研究血红蛋白最有价值的方法。

氢键(HB)在稳定许多有机分子和生物分子的三维结构中起着关键作用，在化学、生物学、药物设计等方面具有巨大的影响。氢键可以存在于与供体原子(D)和受体原子(s)共价结合的H原子(A)之间，其中D和A的电负性都应该大于H。根据受体原子的数量，HB可以是两中心的，也可以是三中心的(分叉)。分岔HB可以是(A/ H/A)型或(H/A/H)型。这些HBs可以是分子间的或分子内的，也可以是两种类型的混合物。分子间和/或分子内HB的存在可以控制各种天然和合成化合物的结构。选择性地引入HBs可能导致分子的理想构象任何HB的强度都与受体原子的电负性直接相关，也取决于几何参数，如H与受体原子之间的角度和距离。Surbhi Tiwari[1]等人通过取代竞争HB受体合成了一系列N-苯甲酰氰胺衍生物，并用核磁共振波谱和单晶XRD对其进行了研究。

 

在众多可用的分析技术中，核磁共振波谱已被证明是研究血红蛋白最有价值的方法。邻氨基苯甲酰胺类化合物具有重要的药理作用，广泛应用于抗菌、抗凝血剂，也是人类凝血因子的有效抑制剂。因此，通过苯甲酰环上的邻位取代反应，合成了一系列N-苯甲酰基邻氨基苯甲酰胺，其中存在一个H，一个供体(N)和两个H受体(O和X=F，OME)，满足分子内HB分叉(三中心)的要求。所有这些分子都进行了表征，并通过核磁共振实验来确定是否存在HBs。

 

图1. (A)N-苯甲酰基邻氨基甲酰胺及其衍生物的结构框架以及HB中涉及的氢原子的编号；(B)可能形成分叉HB的图解。[1]

 

X-射线衍射仪是研究HB的另一种有效手段，键角D-H/A的线性关系即D-H…A 180°和更接近这个值证实了较强HB的存在。在1.2Å-1.5Å之间H与受主原子之间的距离也表明HB较强，而1.5-2.2Å的距离表明HB具有中等强度，而值>2.2Å建立了相对较弱的HB。分子2的X射线衍射结构如图2所示。NH1…F距离和N-H1…F角分别为2.310Å和110˚，对应于固体中的弱HB。

 

图2 分子2在298K的单晶X-射线衍射谱的50%几率能级。[1]

 

一维和二维核磁共振实验研究证实了N-苯甲酰基苯甲酰胺及其衍生物中存在弱的HB。2D NOESY(分子1)和2D HOESY(分子2)谱中的强关联峰确定了NH1和X(F或甲氧基)之间的空间接近，导致了HB的分叉存在。NH1质子的二重态为19F和NH1质子之间的HB提供了明确的证据。核磁共振实验结果得到了单晶X射线衍射和密度泛函理论计算的有力支持。

 

[1] S. Tiwari, N. Arya, S.K. Mishra, N. Suryaprakash, Competing HB acceptors: an extensive NMR investigations corroborated by single crystal XRD and DFT calculations, RSC Advances, 11 (2021) 15195-15202.

 

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