【摘要】 对于确定解离常数的某些方法，如核磁共振弛豫色散，用户在很大程度上留给自己编写合适的拟合例程。

蛋白质-配体相互作用是信号传导、膜转运、代谢、肌肉收缩、免疫防御和治疗等过程的核心此外，对蛋白质-配体结合的分析可以回答一些机制问题，例如结合是否通过诱导契合或构象选择的两种极限情况中的任何一种进行。

 

蛋白质-配体复合物可以通过蛋白质和配体共结晶来绘制相互作用表面，并且可以通过研究结合和解离的动态平衡来补充这一静态图像。后者的重要方法有荧光光谱法、紫外/可见分光光度法、圆二色光谱法、表面等离子体共振法、等温量热法、核磁共振(NMR)光谱法。

 

通常，滴定是确定解离常数所必需的，但有时，例如在核磁共振光谱的某些应用中，它们可以从在单一配体浓度下进行的实验中计算出来。在解离常数方面，不缺乏分析各种技术探测的蛋白质-配体相互作用的软件。以开源的方式发布软件已经越来越流行。一些好处是平台的灵活性，有经验的用户可以定制或扩展功能。

 

对于确定解离常数的某些方法，如核磁共振弛豫色散，用户在很大程度上留给自己编写合适的拟合例程。Björklund等人[1]提出了PLIS(蛋白质配体相互作用软件)，这是一个易于使用的开源工具，用于测定通过滴定实验或核磁共振弛豫色散探测的解离常数。PLIS的一个关键特点是仿真工具。与Prism (Graphpad Inc.)相比，其可以选择限制功能，以保持软件的直观和易于使用。

 

[1] Bjrklund E , Rietz A D , Lundstrm P .Analysis of protein-ligand interactions from titrations and nuclear magnetic resonance relaxation dispersions[J].Protein science : a publication of the Protein Society, 31(1):301-307[2023-08-09].

 

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